什么是蛋白质的空间结构

蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面：

1、一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。

2、二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。

3、三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。

4、四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子。

扩展资料：

蛋白质的作用

1、构成生物体内基本物质，为生长及维持生命所必需；

2、部分蛋白质可作为生物催化剂，即酶和激素；

3、生物的免疫作用所必需的物资；

4、有些蛋白质会导致食物过敏。

参考资料来源：百度百科-蛋白质

参考资料来源：百度百科-蛋白质结构

蛋白质的结构

蛋白质的生物活性不仅决定于蛋白质分子的一级结构，而且与其特定的空间结构密切相关。异常的蛋白质空间结构很可能导致其生物活性的降低、丧失，甚至会导致疾病，疯牛病，Alzheimer's 症等都是由于蛋白质折叠异常引起的疾病。蛋白质如何在细胞内正确地折叠？为什么这个过程有时会失败？过去四十年间关于蛋白质折叠过程的研究集中在当变性剂被缓冲液稀释后变性的蛋白质如何再重新折叠这一问题上。但是这样的体外研究与真正的细胞内情况相去甚远。强调活体细胞内的蛋白质正常折叠、异常折叠的研究，尤其是折叠催化剂、分子伴侣和大分子的参与是这一领域目前的研究热点。在功能和结构细节上阐明关于蛋白质折叠的过程将对相关疾病的预防和治疗有重要意义。

肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参与肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。

蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。

蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。

蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。

超二级结构（super-secondary structure）:也称为基元(motif).在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。

结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。

二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。

范德华力（van der Waals force）:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。

α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.

β-折叠（β-sheet）: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。

β-转角（β-turn）：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。

更正一下楼上
α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构......
写错了,应该是 helix不是heliv.

简单地说就是amino acids 组成的peptide，在三维空间里缠绕成的3D结构
一共有四层，
1 primary具体的氨基酸序列
2 secondary也叫motif(常见的单位形状)，有两种，α-helix(缠绕)，β-sheet(扁平)
3 Tertiary蛋白质总结构
4 Quanternary多个蛋白质形成的结构。

目前分析其结构有两种方法，一个是用x-ray crystallography，另外就是
通过其序列，用电脑来推算。第二种方法还在研究中。

了解蛋白质三维结构有非常广泛的作用，比如细胞表面的receptor和ligand
之间就是通过结构互补来时间两者之间的结合的。

另外在基因表达控制的过程中，acitivator蛋白质和DNA分子也是结构互补，从而实现控制的功能。

还有在药物研究过程中，药物通常也要与其目标蛋白质实现结构，化学上的吻合。

蛋白质的空间结构就是指二级结构以上的结构,是蛋白质在空间的形象

就是蛋白质分子的空间结构。